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Une nouvelle étude améliore les connaissances sur les maladies répandues – Actualite-sante

#Sante

Lorsque des protéines dans le cerveau forment des dépôts constitués d'agrégats insolubles, des maladies telles qu'Alzheimer ou Parkinson peuvent survenir.

Dans la maladie de Parkinson, la protéine alpha-synucléine (α-synucléine) forme des agrégats conduisant à une altération de la fonction cérébrale et au développement de la maladie.

l'Université de Göteborg et les universités de Bâle et de Zurich ont publié une nouvelle étude dans Nature qui montre comment une certaine classe de protéines peut réguler et empêcher la α-synucléine de former des dépôts de protéines et des agrégats insolubles dans les cellules saines. [19659003] "Dans chaque cellule, il y a des protéines auxiliaires appelées chaperons moléculaires. Elles prennent soin des protéines nouvellement fabriquées pour les aider dans le processus de repliement des protéines et empêcher le mauvais repliement ou le dépliement", explique Björn Burmann, professeur adjoint au Département de chimie et moléculaire La biologie à l'Université de Göteborg.

Une percée dans la recherche

Le repliement des protéines décrit le processus par lequel un pr l'otéine prend sa forme tridimensionnelle spécifique, permettant à la protéine de remplir sa fonction.

D'innombrables protéines dans les cellules de mammifères n'ont pas de repli protéique stable, malgré les fonctions importantes qu'elles servent dans les cellules. L'une de ces protéines est l'α-synucléine. Dans la nouvelle étude, l'équipe de recherche pourrait maintenant révéler le processus de base qui affecte la façon dont la protéine α-synucléine est pliée et agrégée ainsi que la façon dont les chaperons moléculaires dans les cellules de mammifères vivants peuvent empêcher le mauvais repliement de la α-synucléine.

"A un large pool de chaperons divers empêche l'α-synucléine de former des agrégats de protéines dans les cellules saines. En étudiant la protéine directement dans les cellules de mammifères, nous avons constaté que l'inhibition des chaperons conduit à l'agrégation de l'α-synucléine au niveau des acides aminés. "

Selon Björn Burmann et ses collègues de recherche, la perturbation de l'interaction α-synucléine-chaperon pourrait être la première étape recherchée depuis longtemps qui amorce le développement de maladies liées à la α-synucléine.

Source de l'histoire:

Matériaux ] fourni par Université de Göteborg . Remarque: le contenu peut être modifié pour le style et la longueur.

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